Tryptophan hat die niedrigste Ionisationsenergie aller proteinogener Aminosäuren. Darum ist es besonders photoaktiv. Zudem ist es eine der wichtigsten Aminosäuren für den Menschen und darum von großer Bedeutung. In dieser Arbeit wurde darum untersucht, in wie weit sich die Ionisationsenergie verschiedener Derivate verändert. Darunter zählen Veränderungen in der Struktur und die daraus resultierenden verschiedenen Konformere. Untersucht wurden Indol, 5-Methoxyindol, 5-Methoxytryptamin und Melatonin (N-Acetyl-5-Methoxytryptamin). Die dabei gewählten Methoden waren neben der REMPI-Methode zur Bestimmung des ersten angeregten Zustanden die Photoelektronen-Spektroskopie, die UV-UV doppelresonaten Ionisation noch die ZEKE - Methode zur Bestimmung der Ionisationsenergie. Dazu wurde extra eine bestehende Apparatur so umgebaut und den Gegebenheiten angepaßt, dass alle diese genannten Methoden innerhalb kurzer Zeit hintereinander durchgeführt werden können, um möglichst vergleichbare Ergebnisse zu erhalten. Die Einzelheiten zum Umbau, die Ergebnisse und Ausblicke auf weitere Messreihen finden sie in dieser Arbeit.

Autorentext

Der Author Dr. Sascha Wiedemann wurde am 08.Mai 1977 inLeverkusen geboren. Dort ging er auch zu Schule und machte seinAbitur. Nach dem Grundwehrdienst studierte er an derHeinrich-Heine-Universität in Düsseldorf Chemie, welche er mitdem Diplom abschloss. Im Jahre 2009 promovierte er. Dieses Buchbeinhaltet die Dissertation.