Quelle: Wikipedia. Seiten: 26. Kapitel: Alanin, Glycin, Tryptophan, Cystein, Arginin, Phenylalanin, Methionin, Tyrosin, Glutaminsäure, Valin, Prolin, Threonin, Isoleucin, Lysin, Histidin, Asparaginsäure, Selenocystein, Serin, Selenomethionin, Hydroxylysin, Pyrrolysin, Essentielle Aminosäure. Auszug: Tryptophan, abgekürzt Trp oder W, ist in der L-Form (siehe Fischer-Projektion) eine proteinogene a-Aminosäure (Synonym für L-Tryptophan: (S)-Tryptophan) mit einem aromatischen Indol-Ringsystem. Gemeinsam mit Phenylalanin, Tyrosin und Histidin zählt Tryptophan daher zu den aromatischen Aminosäuren. Es gehört zu den essentiellen Aminosäuren, kann also vom menschlichen Körper nicht gebildet und muss mit der Nahrung zugeführt werden. Das Enantiomer D-Tryptophan (Spiegelbild von L-Tryptophan) und das Racemat (Gemisch aus D- und L-Form) besitzen nur eine geringe Bedeutung. Tryptophan ist Bestandteil von Proteinen und Peptiden. Da der menschliche Organismus nicht in der Lage ist, diese Aminosäure herzustellen, ist er auf die Zufuhr mit der Nahrung angewiesen. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Tryptophan am Gesamtprotein angegeben: Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 3,5 bis 6 mg Tryptophan pro Kilogramm Körpergewicht. Es gibt Hinweise darauf, dass der Tryptophan-Bedarf individuell sehr verschieden ausfallen kann. Die Aminosäuren-Seitenkette von Tryptophan ist lipophil und aromatisch. Daher ist es schlecht wasserlöslich. Sein isoelektrischer Punkt liegt bei 5,89, der pKCOOH ist 2,4, der pKNH2 9,3 (beide bei 25 °C). Das van-der-Waals-Volumen von Tryptophan ist 163 und der Hydrophobizitätsgrad -0,9. Freies Tryptophan als auch proteingebundene Tryptophan-Einheiten fluoreszieren unter Ultraviolettstrahlung. Bei Anregung mit UV-Licht mit einer Wellenlänge von 280 nm erfolgt die Fluoreszenzemission zwischen 308 bis 350 nm abhängig von der Polarität der direkten Umgebung von Tryptophan. Falls in Proteinen Tryptophan-Einheiten vorhanden sind, überdeckt die Fluoreszenz von Tryptophan die Fluoreszenz der übrigen aromatischen Aminosäuren (Tyrosin, Phenylalanin). Pflanzen und Mikroorganismen können L-Tryptophan herstellen, unter anderem au

Klappentext

Quelle: Wikipedia. Seiten: 135. Nicht dargestellt. Kapitel: Alanin, Glycin, Tryptophan, Cystein, Methionin, Arginin, Glutaminsäure, Prolin, Tyrosin, Threonin, Phenylalanin, Valin, Isoleucin, Lysin, Selenocystein, Asparaginsäure, Histidin, Serin, Hydroxylysin, Essentielle Aminosäure, Selenomethionin, Pyrrolysin. Auszug: Tryptophan (Abk. Trp oder W) ist in der L-Form (siehe Fischer-Projektion) eine proteinogene a-Aminosäure (Synonym für L-Tryptophan: (S)-Tryptophan) mit einem aromatischen Indol-Ringsystem. Gemeinsam mit Phenylalanin, Tyrosin und Histidin zählt Tryptophan daher zu den aromatischen Aminosäuren. Es gehört zu den essentiellen Aminosäuren, kann also vom menschlichen Körper nicht gebildet und muss mit der Nahrung zugeführt werden. D-Tryptophan (molekulares Spiegelbild von L-Tryptophan) sowie das Racemat DL-Tryptophan besitzen nur eine geringe Bedeutung. Tryptophan ist Bestandteil von Proteinen und Peptiden. Da der menschliche Organismus nicht in der Lage ist, diese Aminosäure herzustellen, ist er auf die Zufuhr mit der Nahrung angewiesen. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Tryptophan am Gesamtprotein angegeben: Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 3,5 bis 6 mg Tryptophan pro Kilogramm Körpergewicht. Es gibt Hinweise darauf, dass der Tryptophan-Bedarf individuell sehr verschieden ausfallen kann. Die Aminosäuren-Seitenkette von Tryptophan ist lipophil und aromatisch. Daher ist es schlecht wasserlöslich. Sein isoelektrischer Punkt liegt bei 5,89, der pKCOOH ist 2,4, der pKNH2 9,3 (beide bei 25 °C). Das van-der-Waals-Volumen von Tryptophan ist 163 und der Hydrophobizitätsgrad -0,9. Freies Tryptophan als auch proteingebundene Tryptophan-Einheiten fluoreszieren unter Ultraviolettstrahlung. Bei Anregung mit UV-Licht mit einer Wellenlänge von 280 nm erfolgt die Fluoreszenzemission zwischen 308 bis 350 nm abhängig von der Polarität der direkten Umgebung von Tryptophan. Falls in Proteinen Tryptophan-Einheiten vorhanden sind, überdeckt die Fluoreszenz von Tryptophan die Fluoreszenz der übrigen aromatischen Aminosäuren (Tyrosin, Phenylalanin und Histidin). Pflanzen und Mikroorganismen können L-Tryptophan herstellen, unter anderem aus der Sh