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Charakterisierung des E5-Onkoproteins aus dem Rinder-Papillomavirus
Dirk Windisch

Zahlreiche biologische Funktionen einer Zelle hängen von direkten Wechselwirkungen von Membranproteinen ab. Die molekularen Detail... Weiterlesen
Kartonierter Einband (Kt), 164 Seiten  Weitere Informationen
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Beschreibung

Zahlreiche biologische Funktionen einer Zelle hängen von direkten Wechselwirkungen von Membranproteinen ab. Die molekularen Details dieser Wechselwirkungen sind aufgrund der anspruchsvollen Handhabung der hydrophoben Proteine oftmals unbekannt. Die genaue Kenntnis der grundlegenden Mechanismen wie Proteine innerhalb der hydrophoben Umgebung der Membran einander erkennen und miteinander interagieren ist entscheidend um zukünftig Membranproteine durch Einsatz speziell entwickelter Effektormoleküle gezielt manipulieren zu können. Die Aktivierung des Blutplättchen-Wachstumsfaktor Rezeptor durch das virale Onkoprotein E5 aus dem Rinder-Papillomavirus Typ I ist ein ideales Modellsystem um Protein-Protein-Wechselwirkungen in Membranen eingehend zu untersuchen. Diese Arbeit stellt den ersten Schritt einer detaillierten strukturbiologischen Charakterisierung des E5-Proteins, welches eines der kleinsten bekannten Onkoproteine ist, dar. Hierbei wurde die Sekundärstruktur des E5-Proteins, dessen Orientierung in der Membran sowie die Fähigkeit zur Dimerbildung eingehend mittels Kernspinmagnetresonanz- und Circulardichroismus-Spektroskopie untersucht.

Autorentext

geboren 1977 in Karlsruhe, promovierter Biologe, beschäftigte sich mit der Untersuchung und Aufklärung von Proteinstrukturen. Hierbei hat er sich auf kleine, bisher wenig erforschte Membranproteine spezialisiert und entwickelt Methoden um die anspruchsvollen Proteine mit den modernen Methoden der Strukturaufklärung zu untersuchen.



Klappentext

Zahlreiche biologische Funktionen einer Zelle hängen von direkten Wechselwirkungen von Membranproteinen ab. Die molekularen Details dieser Wechselwirkungen sind aufgrund der anspruchsvollen Handhabung der hydrophoben Proteine oftmals unbekannt. Die genaue Kenntnis der grundlegenden Mechanismen wie Proteine innerhalb der hydrophoben Umgebung der Membran einander erkennen und miteinander interagieren ist entscheidend um zukünftig Membranproteine durch Einsatz speziell entwickelter Effektormoleküle gezielt manipulieren zu können. Die Aktivierung des Blutplättchen-Wachstumsfaktor Rezeptor ß durch das virale Onkoprotein E5 aus dem Rinder-Papillomavirus Typ I ist ein ideales Modellsystem um Protein-Protein-Wechselwirkungen in Membranen eingehend zu untersuchen. Diese Arbeit stellt den ersten Schritt einer detaillierten strukturbiologischen Charakterisierung des E5-Proteins, welches eines der kleinsten bekannten Onkoproteine ist, dar. Hierbei wurde die Sekundärstruktur des E5-Proteins, dessen Orientierung in der Membran sowie die Fähigkeit zur Dimerbildung eingehend mittels Kernspinmagnetresonanz- und Circulardichroismus-Spektroskopie untersucht.

Produktinformationen

Titel: Charakterisierung des E5-Onkoproteins aus dem Rinder-Papillomavirus
Untertitel: Untersuchung der Struktur und Dimerisierung des membranständigen E5-Onkoproteins mit CD- und NMR-Spektroskopie
Autor: Dirk Windisch
EAN: 9783838130279
ISBN: 978-3-8381-3027-9
Format: Kartonierter Einband (Kt)
Herausgeber: Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften AG
Genre: Zoologie
Anzahl Seiten: 164
Gewicht: 261g
Größe: H220mm x B150mm x T10mm
Jahr: 2015
Auflage: Aufl.

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