Inhalt

1. Enzyme als chemische Katalysatoren.- 1.1 Die Notwendigkeit der Katalyse.- 1.2 Ribonucleinsäure und deren Hydrolyse durch Säuren und Basen.- 1.3 Ribonuclease und ihr Wirkungsmechanismus.- 1.4 Struktur und biologische Funktion.- 2. Struktur der Proteine.- 2.1 Enzyme sind Proteine.- 2.2 Beschaffenheit und Verschiedenartigkeit der Aminosäuren.- 2.3 Primärstruktur Peptidbindung und Aminosäuresequenz.- 2.4 Das Konzept des aktiven Zentrums.- 2.5 Disulfidbrücken.- 2.6 Sekundärstruktur: ?-Helix, ?-Faltblattstruktur und Wasserstoffbindung.- 2.7 Die Dissoziation von Aminosäuren und Proteinen.- 2.8 Tertiärstruktur.- 2.9 Quartärstruktur.- 3. Nomenklatur, Coenzyme und Methoden der Enzymologie.- 3 1 Nomenklatur.- 3 2 Coenzyme.- 3.3 Klassifizierung und Numerierung von Enzymen.- 3.4 Bestimmung der Enzymaktivität.- 3.5 Bestimmung der Aminosäuresequenz.- 3.6 Bestimmung des aktiven Zentrums.- 3.7 Bestimmung der Größe und Form des Moleküls.- 4. Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen.- 4.1 Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes.- 4.2 Enzymkonzentration.- 4.3 Zeit.- 4.4 Substratkonzentration.- 4.5 Die Bestimmung von V und Km, und ihre Bedeutung.- 4.6 pH-Wert.- 4.7 Temperatur und Denaturierung.- 4.8 Irreversible und reversible Inhibitoren.- 5. Die molekulare Struktur von Enzymen.- 5.1 Mechanismus der Enzymwirkung.- 5.2 Quartärstruktur, Proteinuntereinheiten und allosterische Effekte.- 5.3 Lactose-Synthetase.- 5.4 Endprodukthemmung und die Kontrolle des Stoffwechsels.- 5.5 Hormonelle Kontrolle des Stoffwechsels Glykogen-Abbau.- 5.6 Zelluläre Organisation der Enzyme und Multienzymsysteme.- Weiterführende Literatur.