Enzyme

Hans Bisswanger präsentiert eine zugängliche Einführung in ein Gebiet, das zu den traditionellen Angstfächern der Studenten der Naturwissenschaften gehört. Kein anderes Buch bietet eine leichter verständliche Einführung in die Enzymkinetik und die verschiedenen Enzymfamilien.

Autorentext
Prof. Dr. Hans Bisswanger ist Emeritus am Interfakultaren Institut fur Biochemie in Tubingen. Er war langjahriger Mitarbeiter am Institut und hat dort eine Reihe von Kursen zur Enzymkinetik und Enzymtechnologie entwickelt und geleitet, u. a. ein einsemestriges Enzymologie-Praktikums fur Biochemie-Studenten. Seine wissenschaftliche Expertise liegt in der Struktur und Kinetik des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes, bei thermophilen Enzymen wie der Xylose-Isomerase und bei der Immobilisierung von Enzymen fur deren technische Anwendung.
Hans Bisswanger ist der Autor von zwei au?erst erfolgreichen Buchern zur Enzymkinetik, die in mehreren Sprachen und Auflagen erschienen sind.

Inhalt
Vorwort EINLEITUNG Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein Überblick Wie sind Enzyme entstanden? Ribozyme Weiterführende Literatur über Enzyme STRUKTUR DER ENZYME Primärstruktur Sekundärstruktur Tertiärstruktur Quartärstruktur Verlauf der Proteinfaltung Katalytisches Zentrum und Coenzyme ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR Klasse 1: Oxidoreduktasen Klasse 2: Transferasen Klasse 3: Hydrolasen Klasse 4: Lyasen Klasse 5: Isomerasen Klasse 6: Ligasen ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN, ENZYMTESTS Woran erkennt man ein Enzym? Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berücksichtigen? pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Ionenstärke Allgemeine Regeln für Enzymtests Aufbewahrung von Enzymen Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen Vorgehensweise beim Enzymtest Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten Wie besetimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen? Vom Einzelnachweis zum Massentest Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen METHODEN FÜR ENZYMUNTERSUCHUNGEN Optische Methoden Elektrochemische Methoden Methoden zur Messung schneller Reaktionen ENZYMISOLIERUNG Wie gewinnt man Enzyme? Wie reinigt man Enzyme? Fällungsmethoden Ultrafiltration und Dialyse Zentrifugation Säulenchromatographische Methoden Elektrophoretische Methoden LIGANDENBINDUNG Wie findet das Substrat sein Enzym? Worauf beruht die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren? Formulierung der Bindungsgleichung Wie misst man die Ligandenbindung? KINETISCHE BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN Reaktionsordnung Michaelis-Menten-Gleichung Rückreaktion ENZYMHEMMUNG Kategorien der Enzymhemmung Reversible Enzymhemmung MEHRSUBSTRATREAKTIONEN Darstellungsweise von Mehrsubstratreaktionen Die verschiedenen Mechanismen der Mehrsubstratreaktionen Analyse von Mehrsubstratreaktionen ALLOSTERISCHE ENZYME Grundlangen der Kooperativität Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen Sequenz-Modell und negative Kooperativität Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYME Immobilisierung von Enzymen Enzymreaktionen Künstliche Enzyme ENZYME IM PRAKTISCHEN GEBRAUCH Enzyme in der Industrie Enzyme in Medizin und Therapie AUSBLICK