-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA

Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von -Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli , der zentralen Untereinheit des -Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des -Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des -Strangs 9 der insgesamt 16 -Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.

Eine Studie zum Einbau von ß-Fass-Membranproteinen

Autorentext

Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert Sascha Herwig derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.

Klappentext

Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von -Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des -Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des -Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des -Strangs 9 der insgesamt 16 -Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.

Inhalt

Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten.- Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie.- Proteolyse mit Trypsin.