Willkommen, schön sind Sie da!
Logo Ex Libris

Coronavirus: Unsere Filialen öffnen am 1. März wieder! Weitere Informationen

Auf Verordnung des Bundesrates bleiben alle unsere Filialen vom 18.1. bis zum 28.2.2021 geschlossen. Sollte Ihre Bestellung bereits in der Filiale abholbereit sein, kontaktieren wir Sie telefonisch. Solage unsere Filialen geschlossen sind, liefern wir Ihre Bestellung mit Filialabholung automatisch per Post portofrei zu Ihnen nach Hause (sofern Ihre Adresse bei uns hinterlegt ist). Weitere Informationen finden Sie hier: www.exlibris.ch/de/ueber-uns/massnahmen-corona

schliessen

Regulation der Stabilität des Hypoxie-induzierbaren Faktors durch Glycogen-Synthase-Kinase-3

  • Kartonierter Einband
  • 110 Seiten
(0) Erste Bewertung abgeben
Bewertungen
(0)
(0)
(0)
(0)
(0)
Alle Bewertungen ansehen
Die langfristige Anpassung einer Zelle an Veränderungen in der O2-Versorung erfolgt durch eine Modulation der Genexpression.... Weiterlesen
20%
26.90 CHF 21.50
Auslieferung erfolgt in der Regel innert 2 bis 4 Werktagen.
Bestellung & Lieferung in eine Filiale möglich

Beschreibung

Klappentext

Die langfristige Anpassung einer Zelle an Veränderungen in der O2-Versorung erfolgt durch eine Modulation der Genexpression. Die transkriptionelle Kontrolle der Genexpression wird über die Funktion von verschiedenen Transkriptionsfaktoren ausgeübt. Unter Hypoxie spielt der Hypoxie-induzierbarer-Faktor-1 (HIF-1) eine entscheidende Rolle für die transkriptionelle Aktivierung der Expression von vielen Genen, wie z.B. Erythropoetin (EPO), Plasminogen- Aktivator-Inhibitor-1 (PAI-1) und dem Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF). HIF-1 besteht aus einer O2-sensitiven Untereinheit HIF-1a und einer konstitutiv exprimierten Untereinheit HIF-1ß, die auch als Arylhydrocarbon-Rezeptor-nukleäres-Translokator-Protein (ARNT) bekannt ist. Die O2-abhängige Regulation von HIF-1a erfolgt überwiegend durch post-translationale Modifikation. Unter Normoxie werden Sauerstoff-abhängig zwei Prolin-Reste (P402/ P564) innerhalb der O2-abhängigen Degradierungsdomäne (ODD) und ein Asparagin-Rest (N803) in der C-terminalen Transaktivierungsdomäne (C-TAD) hydroxyliert. Die Prolinhydroxylierung bedingt dann die Bindung des von Hippel-Lindau Tumorsuppressorproteins (VHL), Ubiquitinylierung und proteasomalen Abbau von HIF-1a. Die Asparaginhydroxylierung verhindert die Rekrutierung des Coaktivators p300. Neben der O2-abhängigen Regulation von HIF-1a können viele Wachstumsfaktoren und Hormone, einschließlich Insulin über den Phosphatidylinositol-3-Kinase (PI3K) und Proteinkinase B (PKB) Signalweg, die HIF-1a-Spiegel O2-unabhängig induzieren. Dabei ist die Steigerung der HIF-1a-Proteinspiegel nicht direkt auf die Phosphorylierung durch PKB zurückzuführen, sondern wird wahrscheinlich durch weitere PKB Substrate, wie mammalian target of Rapamycin (mTOR) und Glycogen-Synthase-Kinase-3 (GSK-3) verursacht. Insbesondere die GSK-3 könnte eine Rolle bei der Regulation der HIF-1a Proteinstabilität spielen, denn potentielle Consensus-Sequenzen für die GSK-3 scheinen in der O2-abhängigen Degradierungsdomäne (ODD) von HIF-1a zu existieren.

Produktinformationen

Titel: Regulation der Stabilität des Hypoxie-induzierbaren Faktors durch Glycogen-Synthase-Kinase-3
Autor:
EAN: 9783865377975
ISBN: 978-3-86537-797-5
Format: Kartonierter Einband
Herausgeber: Cuvillier Verlag
Genre: Sonstiges
Anzahl Seiten: 110
Gewicht: 196g
Größe: H209mm x B149mm x T9mm
Jahr: 2006